El discreto encanto de la asimetría

El jinete esta vez se detiene, enceguecido (y naturalmente envidioso) por los Premios Nobel de Física, que recayeron en científicos que dieron pasos decisivos para la comprensión del modelo standard sobre la constitución de la materia.

Por Leonardo Moledo y Adrián Pérez

Yoichiro Nambu, Toshihide Maskawa y Makoto Kobayashi, los flamantes Premios Nobel en Física 2008.Si el Premio Nobel de Física se repartiera por estrictos tercios entre cada uno de los laureados, la simetría sería perfecta; pero no: la mitad del millón de euros le corresponde a Yoichiro Nambu y la otra mitad entre Makoto Kobayashi y Toshihide Maskawa es una ruptura de la simetría que bien responde al espíritu del premio; al fin y al cabo, los tres científicos del Sol Naciente trabajaron en cuestiones, precisamente, de ruptura de la simetría en el marco del modelo standard (ver aparte) que explica, hasta donde sabemos hoy, la constitución última de la materia y sus interacciones.

Por partes: Yoichiro Nambu, nacido en Japón en 1921 y nacionalizado estadounidense en 1970, recibió la distinción por un trabajo publicado en los tempranos ’60 sobre “ruptura espontánea de la simetría” en la física de teoría cuántica de campos, que permitió aclarar y penetró todos los pasos que se dieron ulteriormente hacia el modelo standard.

La terna se completa con el premio compartido por Makoto Kobayashi y Toshihide Maskawa, por sus descubrimientos en relación con la física de las partículas, y la predicción de la tercera familia de partículas que completa el “modelo standard” (ver aparte).

Los científicos recibirán el premio el próximo 10 de diciembre, en la Real Academia Sueca de Ciencias de Estocolmo. Serán condecorados con una medalla de oro, pronunciarán su conferencia de aceptación y recibirán Nambu, 500 mil euros (la mitad del premio total), y Kobayashi y Maskawa, doscientos cincuenta mil euros cada uno... El Premio Nobel fue instituido por Alfred Nobel y etc... y etc... y etc....

Una historia sobre Nambu: en un artículo publicado en 1995 en la revista Scientific American, Bruno Zumino, físico de la Universidad de California en Berkeley, decía: “Pensaba que si podía descubrir lo que Nambu estaba pensando, entonces me adelantaría diez años en la investigación; por lo cual, hablaba con él todo el tiempo. Pero para cuando entendía lo que decía, habían pasado 10 años”.

El camino hacia el Nobel de Nambu comenzó a desandarse en la Universidad de Tokio, en 1952, cuando obtuvo su doctorado en Física. En 1949 y con 29 años cumplidos, el investigador era profesor interino de la Universidad de Osaka, pero no duró mucho en el cargo ya que recibió una “oferta imposible de rechazar”: nada menos que el Instituto de Estudios Avanzados de Princeton, Nueva Jersey, la “crema” de la ciencia, lo invitaba a continuar con su trabajo de investigación en Estados Unidos.

Allí fue donde empezó a trabajar en superconductividad (el fenómeno por el cual un conductor no ofrece resistencia alguna al paso de la corriente eléctrica) que lo llevó a estudiar los casos de “ruptura espontánea de la simetría”. El fenómeno de ruptura espontánea de la simetría es cuando un campo cae a su nivel más bajo de energía, pero conservando asimetrías que, en principio, no tendrían por qué estar allí.

Pero Nambu dio el gran salto hacia los principios básicos de la naturaleza cuando pudo aplicar y estudiar las consecuencias de la ruptura espontánea de la simetría en el terreno (por no decir el campo) de la teoría cuántica de campos. El trabajo que desarrolló y la manera en que trabajó la teoría del fenómeno tiñó toda la investigación en la física de partículas elementales. Actualmente, Nambu se desempeña como profesor emérito del Instituto Enrico Fermi de la Universidad de Chicago.

A los 64 años, Makoto Kobaya-shi es profesor honorario del Centro de Investigaciones Tsukuba, mientras que Toshihide Maskawa, de 68 años, es matemático y profesor honorario también, pero del Instituto de Física Teórica de Yukawa, ambos en Japón. Graduados de la Universidad de Nogoya, su trabajo en colaboración comienza con la publicación en coautoría de “La ruptura de simetría en la renovación de la Teoría de las Interacciones débiles”, sobre la violación de la simetría CP (ver aparte), artículo que se transformó en el tercero más citado hasta el día de hoy, detrás de los ya célebres de Weinberg y Maldacena.

La Real Academia Sueca tuvo el ingenio de dar el premio a quienes trabajaron en el mismo campo, y el humor de hacerlo con asimetría.

Nobel de Química para las investigaciones sobre la proteína GFP
JANO.es

Los galardonados son el japonés Osamu Shimomura y los estadounidenses Martin Chalfie y Roger Y. Tsien

 El japonés Osamu Shimomura y los estadounidenses Martin Chalfie y Roger Y. Tsien han obtenido el Premio Nobel de Química 2008 "por el descubrimiento y desarrollo de la proteína verde fluorescente GFP", que se utiliza en la biología molecular como marcador y que ha permitido a los científicos la observación de procesos como el desarrollo de las células nerviosas o la extensión del cáncer en las células, según informó la Real Academia Sueca de las Ciencias.
 
Osamu Shimomura, nacido en 1928 en Kyoto, es profesor emérito del Laboratorio de Biología Marítima de Woods Hole y de la Universidad Médica de Boston (Estados Unidos). Por su parte, Martin Chalfie, nacido en 1947, es profesor de Biología en la Universidad de Columbia, en el Estado de Nueva York; y Roger Y. Tsien, nacido en 1952, es profesor de la Universidad de California, en San Diego.
 
"Este año, el Premio Nobel de Química recompensa el descubrimiento inicial de la GFP así como una serie de importantes avances que han permitido su uso como marcador en la ciencia biológica", señala la Academia en un comunicado.
 
La proteína verde fluorescente (GFP) fue observada por primera vez en 1962 en la medusa Aequorea victoria. Desde entonces, "esta proteína se ha convertido en una de las herramientas más importantes en la ciencia biológica contemporánea", ya que "con la ayuda de la GFP, los investigadores han encontrado la forma de observar procesos que hasta entonces eran invisibles, como el desarrollo de las células nerviosas o la extensión del cáncer en las células".
 
"Decenas de miles de distintas proteínas residen en un organismo vivo, controlando importantes procesos químicos a cada minuto", prosigue la Academia en su comunicado. "Si este mecanismo proteínico falla, se suceden enfermedades y dolencias", por lo que "era necesario para la ciencia biológica rastrear el papel de las diferentes proteínas en el cuerpo", añade.
 
"Mediante el uso de las técnicas del ADN, los investigadores pueden ahora conectar la GFP con otras interesantes, y de otra forma invisibles, proteínas", prosiguió. "Este indicador luminoso les permite observar los movimientos, las posiciones y las interacciones de las proteínas identificadas", añade.
 
"Los investigadores también pueden seguir la evolución de varias células con la ayuda de la GFP: las células nerviosas dañadas durante la enfermedad del Alzheimer o cómo se genera en el páncreas la insulina que produce células beta en un embrión en crecimiento", explicó la Academia. "En un experimento espectacular, los investigadores pudieron identificar diferentes nervios en el cerebro de un ratón con un calidoscopio de colores"", concluye el comunicado. 

SE UTILIZA PARA VISUALIZAR PROCESOS COMO EL CÁNCER
El Nobel de Química premia el descubrimiento y desarrollo de la proteína verde fluorescente

Este marcador permite estudiar numerosos procesos en todas las áreas de la biología.

A partir de su identificación, investigadores de todo el mundo emplean esta 'herramienta'.

MADRID.- Osamu Shimomura, del Laboratorio de Biología Marina (Massachusetts); Martin Chalfie, de la Universidad de Columbia (Nueva York); y Roger Y. Tsien, de la Universidad de California (San Diego), han sido galardonados con el Premio Nobel de Química por "el descubrimiento y desarrollo" de la proteína verde fluorescente (GFP, por sus siglas en inglés), una de las principales herramientas de trabajo de la biociencia moderna.

La proteína GFP se observó por primera vez en la década de los 60 en la medusa 'Aequorea victoria', en la costa oeste de Norteamérica. Osamu Shimomura, nacido en 1928, fue el primero en aislarla y en descubrir que, bajo la luz ultravioleta, la proteína brillaba de color verde fluorescente.

"El descubrimiento de esta proteína fue un logro biológico digno de destacar, como han hecho ahora", señala a elmundo.es Ricardo Martínez, investigador en el campo de la Neurobiología del Instituto Cajal del Consejo Superior de Investigaciones Científicas. 

El trabajo realizado por el estadounidense de 61 años Martin Chalfie, demostró su utilidad a la hora de 'iluminar' distintos fenómenos biológicos. Uno de sus primeros experimentos consistió en colorear seis células, hasta ese momento transparentes, del 'Caenorhabditis elegans', uno de los gusanos más estudiados en los laboratorios científicos.

El más joven de los tres galardonados, Roger Y. Tsien, de 56 años, también dedicó gran parte de su trayectoria profesional a esta proteína. Gracias a él, el marcador puede iluminar las células y las proteínas con distintos colores, no sólo el verde fosforescente.

"El poder combinar distintos colores resulta fundamental. Por ejemplo, te permite marcar las células implicadas en un proceso y luego, en distintos colores, las que participan en una fase temprana, media o tardía", destaca Antonio Bernard, jefe del departamento de Cardiología Regenerativa del Centro Nacional de Investigaciones Científicas (CNIC).

El director del Centro Andaluz de Biología del Desarrollo del CSIC, Acaimo González, también señala otra ventaja de los diferentes colores de la GFP. "En una misma célula puedes introducir diferentes variantes para, por ejemplo, visualizar en rojo el contorno celular, en azul el núcleo, en amarillo el citoesqueleto y el verde el ADN y ver cómo se coordinan entre ellos", indica.

Monos fluorescentes tras haberles inoculado la GFP. (Foto: Nature)

Este investigador, que trabaja en el estudio de células madre con la mosca Drosophila, explica que en sus estudios utiliza habitualmente esta proteína para ver cómo influye el ambiente en las células troncales y cómo se comportan éstas.

El empleo de la GFP, que lleva más de una década utilizándose, "es una técnica que ha revolucionado la biología celular y molecular y forma parte de la rutina diaria completamente. Por eso nos ha sorprendido tanto el Nobel, casi te olvidas de las personas que desarrollaron la herramienta que usas tan a menudo", añade Bernard.

Los tres galardonados compartirán a partes iguales las 10 millones de coronas suecas (alrededor de un millón de euros).

Investigaciones 'iluminadas' con la proteína

Por tanto, además de premiar el descubrimiento, en esta ocasión la Academia Sueca ha reconocido los trabajos posteriormente realizados con la ayuda de la GFP. En la actualidad, y desde hace aproximadamente una década, es bastante corriente que los expertos inyecten el gen que produce esta proteína para visualizar células. Gracias a ello, se han podido observar procesos hasta ahora invisibles, como el desarrollo de las células nerviosas o el movimiento de las células cancerosas.

Los investigadores suelen utilizar esta proteína como apoyo de sus estudios. Se trata de una herramienta de trabajo, no de una terapia, con la que pueden valorar la eficacia de la inserción de otros genes, cómo actúa un tratamiento a nivel biológico o cómo los vasos sanguíneos dan soporte a ciertos tumores.

Según explica Ricardo Martínez, "el empleo de esta proteína resuelve muchos problemas de identificación. Dentro de la neurobiología, en el estudio del cáncer y en la biología en general es muy útil ya que permite visualizar el procedimiento biológico de incorporación de genes. Un ejemplo de su uso es en el estudio de la angiogénesis. Hay ratones transgénicos que tienen el endotelio de sus vasos marcados con esta proteína", y gracias a que sus venas y arterias presentan un tono fluorescente se puede evaluar algunos procesos tumorales.

El daño neuronal que sufren los pacientes con Alzheimer o la creación de células productoras de insulina son otros de los campos destacados por la Fundación Nobel y en los que la fluorescencia ha resultado esencial.

Aunque su uso va más allá. Tal y como señala María Montoya, jefe de la Unidad de Microscopía Confocal y Citometría del Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas, "hoy en día se utiliza en todos los campos de la investigación sobre todo en biología celular. Además, gracias a la multitud de colores que ha conseguido Roger Tsien también se puede emplear en el estudio de plantas, ya que antes el verde fluorescente no permitía su uso en ellas".

Montoya explica que antes de su descubrimiento la única manera de observar las estructuras celulares eran tiñéndolas externamente, eran células fijadas (muertas) y manipuladas. "Ahora, con la GFP se pueden hacer estudios de microscopía en células vivas, intactas y en procesos dinámicos". Hace años, la visualización era como una foto 'fija' de las estructuras y ahora se podría decir que esta proteína permite ver el 'vídeo' en tiempo real de los procesos biológicos.

Por ejemplo, en el vídeo adjunto, según explica Montoya, se puede observar la dinámica molecular de una proteasa (MT1-MMP), que desempeña un papel importante en la degradación de la matriz de los tejidos durante la invasión tumoral. "La función de MT1-MMP es clave para el desarrollo de metástasis en cáncer y la utilización de GFP nos ha permitido desenmascarar el mecanismo molecular responsable de la función pro-invasiva de esta molécula".

"En un experimento espectacular, los investigadores fueron capaces de marcar distintas células nerviosas en el cerebro de un ratón con un caleidoscopio de colores", apunta la Academia Sueca en un comunicado.

No obstante, como resalta el científico del CNIC, el potencial de esta herramienta está prácticamente sin explotar. "Sabemos dónde se encuentran las proteínas pero no conocemos las secuencias reguladoras de la mayoría, cómo se regulan, por qué se expresan de una forma u otra... Hasta que no tengamos más información de ese tipo no podremos sacar más provecho de la GFP".