En contraste con la proteinquinasa C alfa (PKCa) y PKCe, las cuales son mejor conocidas por promover la supervivencia celular, la PKCd es conocida por su función pro-apoptótica, la cual es ejercida principalmente a través de la vía de activación proteolítica dependiente de la caspasa 3.

En este estudio, hemos utilizado una línea celular del adenoma hipofisiario GH3B6 de rata para mostrar que la PKCa y la PKCe son activadas y reubicadas junto con la PKCd, cuando la apoptosis es inducida por un estrés genotóxico.

La activación proteolítica es un paso crucial utilizado por las tres isoformas:
(1) los dominios catalíticos de las isoformas PKCa, PKCe o PKCd (CDa, CDe y CDd respectivamente) acumuladas (esta acumulación fue dependiente de la actividad de la calpaína y la caspasa) y
(2) la expresión transitoria de CDa, CDe o CDd bastó para inducir la apoptosis.

Sin embargo, luego de este paso inicial de activación proteolítica, las vías fueron divergentes; la liberación del citocromo c y la activación de la caspasa 3 son inducidas por las CDe y CDd, pero no por la CDa. Otro hallazgo interesante es la proteólisis de la PKCd inducida por la expresión de CDe que reveló la existencia de un entrecruzamiento entre las isoformas PKC durante la apoptosis.

Por consiguiente, creemos que la familia PKC podría participar en el proceso apoptótico de las células cancerígenas hipofisiarias en dos niveles: vía dirección caspasa y calpaína y vía retroactivación de la caspasa 3, dando como resultado una amplificación de su propia activación proteolítica.