Investigadores del Instituto Leloir. | 19 ABR 06

Descubren cómo hace el virus papiloma para causar el cáncer de cuello uterino.

El hallazgo plantea la posibilidad de desarrollar tratamientos que prevengan su desarrollo.

Investigadores del Instituto Leloir lograron explicar cómo hace el virus papiloma humano (HPV, según sus siglas en inglés) para producir el "descalabro" de delicados mecanismos celulares que lleva al cáncer de cuello uterino. La culpable es una proteína, llamada E7, cuyas funciones pudieron descifrar.

El hallazgo, publicado en la prestigiosa revista Biochemistry, podría llegar a ser de utilidad para explicar el origen de otros tipos de cáncer también causados por virus y abrir la puerta al desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas que prevengan el desarrollo de estos tumores.

El cáncer de cuello uterino es la segunda forma de cáncer más frecuente entre las mujeres, después del cáncer de mama. De las numerosas cepas del HPV, que se transmite por vía sexual, los subtipos 16 y 18 son los que con mayor frecuencia originan la enfermedad.

Hasta ahora se sabía que estos virus infectan las células del cuello uterino y generan proteínas que se incorporan al ADN de las células, entre ellas la E7. Integrado a la célula, el virus produce muchas copias de la E7 que se unen a la proteína retinoblastoma (pRb) y la degradan. La pRb tiene una función supresora de tumores; es algo así como la guardiana del ciclo celular, y al quedar bloqueada por la acción de la E7, las células pierden el control de su ciclo y comienzan a transformarse.

"La proteína E7 se conoce desde hace dos décadas y nos llamó la atención ver en la literatura que día a día se iban describiendo nuevas proteínas que aparecían como blancos de su acción; la lista era demasiado larga como para que resultaran específicos", explica el doctor Gonzalo de Prat Gay, investigador del Conicet a cargo del Laboratorio de Estructura-Función e Ingeniería de Proteínas del Instituto Leloir.

En estudios realizados con el HPV-16 -la cepa viral más significativa desde el punto de vista estadístico-, el grupo que lidera Prat Gay descubrió que "la E7 actúa como «chaperona» de otras proteínas; es decir, las acompaña y las asiste durante el proceso de plegamiento, o las une entre ellas y las mantiene en un determinado estado estructural".

Estructura tridimensional

Las proteínas están compuestas por cadenas de péptidos que para poder desempeñar su función biológica deben plegarse de una determinada manera, adoptando una forma tridimensional estable. Cuando una proteína pierde su estructura tridimensional también pierde su función.

El doctor Prat Gay explica que, al asistir a las proteínas en su plegamiento, la E7 puede adherirse a ellas e inmovilizarlas; si se trata de una proteína que no desempeña una función vital, es probable que su acción pase inadvertida. Pero s

 

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